Bernhard Peter
Bungarotoxine - die Nervengifte des Krait (1)

Wer ist ein Krait?
Kraits (Gattung Bungarus) sind Giftschlangen Südostasiens aus der Familie der Elapiden (Giftnattern). Sie gehört zur Gruppe der Proteroglyphen. Sie haben feststehende gefurchte Giftzähne im Vordermaul, mit denen sie die Beute packen und beim Zupacken Gift in diese injizieren. Kraits sind dämmerungs- und nachtaktiv. Sie ernähren sich hauptsächlich von anderen kleinen Schlangen, ab und zu auch von Eidechsen oder von kleinen Wirbeltieren wie Mäusen und Vögeln. Eng verwandt sind Kraits mit den Kobras. Kraits werden 1 m bis 1,80 m lang, wobei die Männchen eine größere Länge als die Weibchen erreichen. Exemplare der Art Bungarus fasciatus erreichen auch mal 2,1 m Länge. Typisch ist der annähernd dreieckige Querschnitt des vergleichsweise dünnen und schlanken Körpers. Deshalb nennen die Thai z. B. den Bänder-Krait "Ngu Sam Liem", Dreieckschlange. Die Zeichnung ist bei allen Arten ähnlich und besteht aus braunen oder schwarzen Streifen auf hellem Körper oder aus dunklen Sattelflecken auf einem hellen, weißlichen bis gelblichen Grund. Die dunklen Flecken besitzen einen starken Glanz. Die Schuppen am Rückengrat sind hexagonal. Der Kopf ist schlang; die Pupillen sind rund. Im Gegensatz zu anderen Schlangen, die die Giftzähne umlegen können, sind die Giftzähne der Kraits starr und nur 2-3 mm lang. So klein sie sind, das, was da herauskommt, reicht aus, um hochgefährlich zu sein. Kraits vermehren sich über Eier, die in Erdhöhlen oder ähnlichen Verstecken in einer Anzahl von 6-15 Stück abgelegt werden und bis zum Ausschlüpfen des Nachwuchses von dem adulten Weibchen bewacht werden.

Wo kommen Kraits vor?
12 Arten werden unterschieden, mehrere davon mit Unterarten. Der Verbreitungsschwerpunkt ist das tropische und subtropische Südostasien. Das Gebiet ihres Vorkommens reicht vom indischen Subkontinent im Westen bis nach Sulawesi im Osten. Offene und feuchte Natur bietet ihnen ideale Lebensbedingungen, deswegen findet man sie typischerweise am Rand bewässerter Flächen oder Äcker oder im Grasland in Gewässernähe oder in niedrigen Buschwäldern. Das macht es auch so gefährlich für die auf diesen Flächen Landwirtschaft betreibenden Menschen. Daß nicht mehr passiert liegt daran, daß die Kraits eigentlich scheu sind und sich tagsüber unter Blätteransammlungen, in verlassenen Termitenbauten oder in Erdhöhlen verbergen und erst bei Dämmerung hervorkommen. Im einzelnen gibt es folgende Verbreitungsgebiete:

Kraits fressen neben Eidechsen auch andere Schlangen und deren Eier. Dieses Verhalten nennt man ophiophag. Sie fressen andere kleine Schlangen, darunter auch giftige Arten, und sie ernähren sich sogar kannibalisch vom Nachwuchs anderer Artgenossen.

Wie gefährlich sind Kraits?
Kraits sind tagsüber defensiv und wenig angriffslustig, sie werden als friedlich und beißunlustig beschrieben. Selbst bei Annähern und Reizen verstecken sie eher ihren Kopf zwischen den Körperschlingen und ziehen sich soweit wie möglich zurück. Die Schlangen meiden das Sonnenlicht. Werden sie tagsüber in ihrem Versteck (unter umgefallenen Bäumen und Totholz, in verrottenden Baumstümpfen oder unter Steinen, Holzstapeln oder Blechen) aufgedeckt, verfallen sie oft auch in eine Art Lichtstarre. Sie sind tagsüber so beißfaul, daß man auf Schlangenfarmen mit bloßen Händen mit ihnen hantiert, großer Leichtsinn, aber üblich. In der Nacht dagegen sind Kraits sehr aktiv und beißen wesentlich leichter zu. Höchste Alarmstufe ist angesagt, wenn der Kopf unter Körperschlingen zurückgezogen wird und das erhobene Schwanzende hin und her bewegt wird, um abzulenken, dazu der Schlangenkörper ruckelnde Bewegungen macht, dann steht bei weiterer Bedrohungslage ein Angriff unmittelbar bevor, und der Kopf kann jederzeit seitlich zwischen den Körperschlingen hervorschießen. Die meisten Schlangenbisse ereignen sich daher nachts, wenn Kraits auf der Jagd nach Kleintieren in menschliche Behausungen eindringen und am Boden schlafende Personen beißen. Oben wurde bereits erwähnt, daß die Giftzähne nur 2-3 mm lang sind, deshalb ist ein Biß ncht besonders schmerzhaft und wird manchmal auch gar nicht bemerkt oder für einen Dorn gehalten, auf den man getreten ist. Das Nichtbemerken kostet unter Umständen wertvolle Zeit.

Wo Kraits vorkommen, gehören sie mit zu den größten Gefahren. In Indien z. B. ist Bungarus caeruleus der gefährlichste Krait. Ca. ein Drittel aller Giftschlangenunfälle in West-Bengalen werden dieser Art zugeschrieben. Insgesamt sollen Bungarus caeruleus und Bungarus ceylonicus für 17 % der tödlichen Schlangenbisse und 10 % der Giftschlangenbisse verantwortlich sein. In Thailand gehen die meisten tödlichen Schlangenbisse auf das Konto von Kobras, Bungarus candidus und Calloselasma rhodostoma. In dem subtropischen Verbreitungsgebiet dieser Tiere ereignen sich Bißunfälle in erster Linie während der Monsunmonate (zw. Juni und September), das ist die Zeit, in der auch die Jungen aus den Eiern schlüpfen - sie haben trotz ihrer geringen Größe bereits einen voll entwickelten Giftapparat.

Folgende LD50-Werte (intravenös) finden sich in der Literatur:

Daher werden Kraits in Asien zu den medizinisch relevantesten Giftschlangen gezählt, und sie sind jedes Jahr für etliche Todesfälle verantwortlich. Wie gefährlich Kraits sind, zeigt der Fall des US-amerikanischen, für sein unkonventionelles Auftreten bekannten und brillianten Schlangenforschers (Herpetologen) Joseph Bruno Slowinski (15.11.1962-12.9.2001), nach dem immerhin drei Schlangenarten benannt sind, darunter auch Bungarus slowinskii. Er war im Rahmen einer wissenschaftlichen Expedition von 16 Fachleuten und 130 Trägern im Norden von Myanmar unterwegs, unter regenzeitbedingt miserablen Wegeverhältnissen mit Überflutungen. Ein Mitarbeiter verwechselte die Schlangen: Eigentlich sollte es der ungiftige Dinodon septentrionalis sein, ebenfalls schwarz-weiß gestreift und die Warntracht des Kraits perfekt imitierend, aber in dem ihm von jenem Mitarbeiter gereichten Sack, in den der Wissenschaftler morgens noch etwas müde und vielleicht auch etwas verkatert hineinfaßte (gefährlicher Leichtsinn des sich überlegen glaubenden Experten, potentiell giftige Schlangen mit bloßen Händen zu packen), um das Tier herauszuholen, steckte tatsächlich ein echtes junges Exemplar der hochgiftigen Krait der Art Bungarus multicinctus (Vielgebänderter Krait) und biß den Forscher in den Finger. Nach einer Stunde begannen die Hände zu kribbeln und zu zucken, und ab da ging es los mit der Vergiftungssymptomatik. Da er in einer abgelegenen Gegend mit schlechter medizinischer Versorgung unterwegs war, verstarb er an Atemversagen nach ca. 29 Stunden, inmitten von Fachleuten, selber Schlangenfachmann, doch die vor Ort möglichen Erste-Hilfe-Maßnahmen konnten selbst den Fachmann nicht retten. Zu Fuß hatte die Gruppe noch eine mehrere Stunden entfernte Militärbasis erreicht. Wegen schlechten Wetters (Monsun-Zeit, keine Sicht im Tal von Rat Baw) konnte ein angeforderter Hubschrauber aber nicht starten, und genau an dem Tag war die Kommunikation mit der amerikanischen Botschaft wegen bekannter anderer Ereignisse (WTC-Angriff 11.9.2001) und geschlossenen öffentlichen Einrichtungen schwierig. Mit Mund-zu-Mund-Beatmung konnte er noch 20 Stunden am Leben gehalten werden. Slowinski, Experte für asiatische Giftschlangen mit einem Faible für Kraits, wurde nur 38 Jahre alt. Der Helikopter kam zwar endlich, aber zu spät.

Wie wirkt das Gift von Kraits?
Bei einem Biß der Krait werden je nach Art und Situation nur ca. 8-30 mg des Gifts injiziert. Ca. 6-10 mg wirken bereits tödlich beim Menschen. Am Anfang einer Vergiftung kommen beim Menschen unspezifische Allgemeinsymptome vor, z. B. Kopfschmerzen, Übelkeit, Erbrechen, Unterleibsschmerzen, Durchfall, Schwindel. Es kann aber auch bereits im Frühstadium zu einem Kreislaufschock kommen. Im Vordergrund des weiteren Verlaufs steht die neurotoxische Wirkung: Die hochpotenten Gifte blockieren die Kommunikation zwischen Gehirn und Muskeln. Sie greifen peripher an, nicht zentral, denn sie würden die Blut-Hirn-Schranke nicht überwinden können. Anfangs wird die Transmitterfreigabe blockiert, was zu einer Phase der Paralyse führt. Dann folgt eine Phase der massiven Übererregung mit Krämpfen und Zittern. In einer dritten Phase kommt es zu einer länger anhaltenden Paralyse. Je nach Opfer und Giftmenge können diese drei Phasen in ihrer klinischen Ausprägung variieren.

Typische erste Anzeichen einer Vergiftung sind ein starrer Blick wegen der Lähmung der Augenmuskulatur und der Augenlider (schwere Oberlider), dann erstarrt die Gesichtsmuskulatur, die Lähmungen erfaßt auch die Gliedmaßen und schließlich die Atemmuskulatur, was schließlich zum Tod durch Atemstillstand führt - bei vollem Bewußtsein. Von den hospitalisierten Patienten kommt es bei ganz grob der Hälfte der Patienten innerhalb von 12 Stunden ohne Behandlung zu einem tödlichen Atemstillstand. Die Sterblichkeit kann durch künstliche Beatmung effektiv gesenkt werden. Trotzdem fallen sehr viele Patienten in eine unter Umständen tagelange Bewußtlosigkeit (Koma) mit Gedächtnisverlust.

So ästhetisch kann ein tödliches Gift sein: 3D-Struktur von Kappa-1-Bungarotoxin mit Signalpeptid in kristalliner Form (Protein-Datenbank PDB: 1KBA), erzeugt mit Chimera. Die roten und blauen Teile sind die Seitenketten der beiden Hälften des Homodimers, das graue Band stellt das Rückgrat der Aminosäurenkette dar, die grauen Kugeln stehen für eingelagertes Wasser. Man achte auf die bilderbuchmäßig schön ausgeprägte Faltblattstruktur (gelbe Pfeile).

Was kann man als Erste Hilfe tun?
Generell gelten die in einem anderen Kapitel über Schlangenbisse vorgestellten Regeln. Jede körperliche Anstrengung ist zu vermeiden. Wenn möglich, auf keinen Fall den Patienten laufen lassen, sondern tragen oder am besten liegend fahren. Denn jede Bewegung beschleunigt die Verteilung des Giftes im Körper. Außerdem wirkt das Gift ja gerade durch Lähmung der Muskeln - das Bewegen wird für den Patienten zunehmend schwer. Und jede Bewegung ist mit einem erhöhten Sauerstoffbedarf verbunden, was kontraproduktiv ist, da das Gift eine Atemlähmung bewirkt. Zusätzlich ist es bei Bissen dieser Schlangen sinnvoll, das betroffene Glied mit einer Bandage (Idealbinde, Kurzzugbinde) relativ stamm von der betroffenen Stelle an zum Rumpf hin zu wickeln und zu fixieren, um die Blutzirkulation einzuschränken (Immobilisierungs-Druckverband). Dies ist kein Abbinden! Alle anderen Regeln gelten uneingeschränkt: Kein Einschneiden (Probleme mit Gerinnungshemmung!), kein Aussaugen (wirkungslos!), kein Ausschneiden oder Ausstechen (Risiko unkontrollierter Blutungen wegen Gerinnungshemmung!), keine Eiskühlung (Gefahr von Gewebsnekrosen!), nicht abbinden (Gefahr der Kompartimentierung und des Gliedmaßenverlustes!). Der Immobilisierungs-Druckverband wird bis zum Eintreffen in der Klinik nicht gelockert und erst dann abgenommen, wenn das Gegengift zur Hand ist.

Was kann der Arzt tun?
Jeder Biß einer Krait ist lebensbedrohlich und als medizinischer Notfall zu behandeln. Ohne professionelle Hilfe endet ein Angriffs- oder Jagdbiß dieser Schlangen grundsätzlich in einem lebensbedrohlichen Zustand und führt meist zum Tod. Nach Einlieferung wird der Patient sorgfältig auf Vergiftungsanzeichen hin beobachtet. Nur wenn innerhalb von 12 Stunden keine Symptome auftreten, hat der Patient Glück gehabt und einen trockenen Biß abbekommen. Dann kann der Immobilisierungs-Druckverband sukzessive unter Beobachtung des Patienten gelöst werden. Innerhalb von 24 Szunden entscheidet sich, ob dann doch noch Vergiftungszeichen auftreten oder ob der Patient unbeschadet geblieben ist.

Wenn Symptome auftreten oder der Patient bereits mit auffälliger Symptomatik eingeliefert wurde, kann man in ärztlicher Obhut im wesentlichen nur mit intravenös verabreichtem Gegengift ("Tiger snake antivenom 3000 I. E., z. B. verdünnt in 60 ml Ringer-Laktat-Lösung, 2 ml pro Minute applizieren) arbeiten. Dabei ist insbesondere zu prüfen, obe es sich eventuell um multiple Bisse handelt, weil die Dosis entsprechend angepaßt werden muß. Ansonsten kann man nur symptomatisch behandeln, wobei die künstliche Beatmung im Vordergrund steht, um den Ausfall der Atmung zu kompensieren. Die sinnvollste medikamentöse Behandlung erfolgt mit Cholinesterase-Inhibitoren wie Physostigmin oder Neostigmin. Bei einer schweren Muskel-Paralyse kann man 0,6 mg Atropin geben, gefolgt von 0,5 mg Neostigmin alle halbe Stunde bis zu einem Maximum von fünf Dosen. Der Erfolg hängt von der beißenden Art ab, von der Menge des erhaltenen Gifts und vom Zeitpunkt des Behandlungsbeginns. Zur symptomatischen Behandlung können auch Corticosteroide, Epinephrin und Antihistaminika gehören, um allergischen Reaktionen entgegenzuwirken, die sich durch Husten, Atembeschwerden, Nesselsucht, Jucken, vermehrte Sekretion der Scheimhäute etc. andeuten können. Auch bei größten Schmerzen darf kein Morphin gegeben werden wegen der Atemdepression. Adjuvant sollte ein gutes Flüssigkeitsmanagement durch Ringerlactat-Infusionen erfolgen. Der Patient sollte intravenös versorgt werden, da durch die Muskellähmung beim Schluckvorgang Erstickungsrisko durch Aspiration besteht. Auch sollte auf Seitenlage geachtet werden wegen des Riskos der Verlegung der Atemwege durch die ebenso von der Lähmung betroffenen Zunge, außerdem muß mit Bewußtlosigkeit gerechnet werden. Und last, but not least, sollte der Tetanusstatus des Patienten überprüft werden und ggf. bei unklarem Impfstatus eine Tetanusprophylaxe mit entsprechenden Immunglobulinen durchgeführt werden.

Die größten Schwierigkeiten der medizinischen Behandlung in den Ländern, in denen Kraits vorkommen, ist zum einen die mangelnde Möglichkeit künstlicher Beatmung und die Wirksamkeit des Gegengiftes und die weiten Wege zur nächsten Behandlungsmöglichkeit.

Woraus besteht Schlangengift eigentlich allgemein?
Schlangengift besteht zu über 90% aus Proteinen, bezogen auf die wasserfreie Fraktion. Die Proteine lassen sich einteilen in solche, die enzymatische Eigenschaften haben, und solche, die Toxine darstellen. Enzyme im Schlangengift machen aus diesem ein hochkonzentriertes Verdauungssekret. Immerhin zerkleinert eine Schlange ihre Beute nicht, sondern verdaut sie als Ganzes, die Injektion hochaktiver Verdauungsenzyme löst die Beute von innen auf. Hämorrhagische Auflösung des Gewebes nach Vipernbissen oder Klapperschlangenbissen, Unterblutungen der Haut etc. sind die Folge dieser enzymatischen Tätigkeit von Schlangengift. Die andere Sorte, die Toxine, sind peptidische Gifte, die häufig eine spezifische Wirkung an Zellmembranen haben, die Erregungsleitung unterbrechen oder eine Lähmung herbeiführen.

Daneben gibt es noch Stoffe, die eine Zwischenstellung zwischen Toxin (Giftstoff) und Enzym einnehmen, die Phospholipasen A2 (s.u.).

Gerade bei den Kraits stehen die Toxine im Vordergrund der Giftwirkung, es handelt sich um eine hochkomplexe Mischung verschiedener Nervengifte. Bei den Nervengiften der Kraits handelt es sich ausschließlich um Protein-Gifte aus ca. 63-95 Aminosäuren. Es werden mehrere Gruppen unterschieden:

Alpha-Neurotoxine
Das Alpha-Neurotoxin ist ein post-synaptisch angreifendes Neurotoxin, das irreversibel an den nicotinischen Acetylcholin-Rezeptor bindet und neuromusculäre Blockaden erzeugt und zu Paralyse der Skelettmuskulatur führt. Das verhindert die Öffnung von mit dem nicotinischen Acetylcholin-Rezeptor assoziierten Ionenkanälen. Die Wirkung ist eine postsynaptische wie beim Kappa-Bungarotoxin und im Gegensatz zum Beta-Bungarotoxin, das präsynaptisch wirkt. Die Blockade der motorischen Endplatten steht im Vordergrund. Bei Kraits kommen zwei Isoformen der Alpha-Bungaotoxine vor. Das Alpha-Bungarotoxin bindet so fest an den Acetylcholin-Rezeptor, daß es im Labor zum Markieren dieser Kanäle benutzt wird.

Abb.: Alpha-Bungarotoxin, A-Kette (Protein-Datenbank SCOP 44424), erzeugt mit Chimera.

Kappa-Neurotoxine:
Beim Kappa-Neurotoxin handelt es sich um ein Neurotoxin, welches ebenfalls an den postsynaptischen nicotinischen Rezeptor für Acetylcholin bindet und diesen blockiert. Die Wirkung ist eine postsynaptische wie beim Alpha-Bungarotoxin und im Gegensatz zum Beta-Bungarotoxin, das präsynaptisch wirkt. Es ist ein reversibler Antagonist. Im Vergleich zu Alpha-Toxinen binden Kappa-Toxine stärker an neuronale Rezeptoren und weniger stark an Muskel-Rezeptoren. Der Hauptangriffsbereich sind also die Nervenknoten (Ganglien), wo die Signalweiterleitung unterbrochen wird. Bei Kraits kommen mindestens sechs verschiedene Kappa-Neurotoxine vor.

Abb.: Kappa-1-Bungarotoxin, A-Kette (Protein-Datenbank SCOP 44431), erzeugt mit Chimera. Böse Zungen behaupten, ich hätte dieses Kapitel nur wegen der schönen Graphiken geschrieben....

Beta-Neurotoxine, Phospholipasen A2:
Die Beta-Neurotoxine sind ebenfalls Nervengifte, aber die Vertreter dieser Sorte binden an eine präsynaptische Membran und verhindern dort die Ausschüttung des Botenstoffes Acetylcholin, der die Erregung weiterleiten soll. Auch so versiegt das Signal, es kommt in Folge zu Lähmungen. Beta-Bungarotoxin bildet ein Heterodimer. Es kommt in zwei Formen vor, Beta-1-Bungarotoxin und Beta-2-Bungarotoxin. Die Wirkung ist eine präsynaptische im Gegensatz zum Alpha-Bungarotoxin und zum Kappa-Bungarotoxin, die beide postsynaptisch wirken. Die Wirkung der Beta-Neurotoxine tritt in Relation zu Alpha- und Kappa-Bungarotoxinen zeitverzögert ein. Es handelt sich um neurotoxische Phospholipasen A2, also eigentlich Enzyme, die Phospholipide hydrolysieren. Daher besitzt diese Gruppe eine Sonderstellung: Es handelt sich sowohl um Enzyme als auch um Gifte, also Enzyme, die wie Gifte wirken. Von den Phospholipasen A2 gibt es viele verschiedene Sorten, unter anderem solche, die die Muskulatur auflösen wie beim Taipan, oder solche, die die neuromuskuläre Kommunikation unterbrechen wie bei den Kraits.

Neben diesen wichtigen Gruppen gibt es in dem Gift der Kraits auch noch Gamma-Toxine, Cardiotoxine, die auf das Herz gehen, sowie viele weitere Nervengifte.

Sequenz der Schlangengifte der Gattung Bungarus:
In der Zelle wird an den Ribosomen ein längeres Protein synthetisiert, eine Vorstufe des eigentlichen Giftes. Der Anfang der Gifte besteht aus 21 Aminosäuren gleicher oder äußerst ähnlicher Abfolge, die das sogenannte Signalpeptid darstellen. Das Signalpeptid sorgt dafür, daß das Gift durch die Membran des endoplasmatischen Retikulums geschleust wird und dort weitertransportiert wird. Nach dem Membrandurchtritt hat das Signalpeptid seine Funktion erfüllt und wird abgespalten. Der Rest, also die Vorstufe abzüglich der ersten 21 Aminosäuren, stellt das eigentliche Gift dar, wie in der nachfolgenden Abbildung für drei verschiedene Gifte illustriert wird.

Es gibt, wie oben beschrieben, mehrere Gruppen von Giften, die jeweils als Alpha-, Kappa- etc. Toxine zusammengefaßt werden. Es sind jeweils nur wenige Aminosäuren, die ausgetauscht sind. Die folgende Abbildung illustriert die strukturelle Ähnlichkeit insbesondere der Kappa-Toxine untereinander.

Bungarotoxine - die Nervengifte des Krait (2)
Knallharte Proteinchemie:

Hier werden detailliert einige Gifte aus Bungarus-Arten beschrieben inclusive ihrer Aminosäuresequenz. Die Auflistung erhebt keinerlei Anspruch auf Vollständigkeit. Wer kein Hardcore-Schlangengiftchemie-Fan ist, sollte diesen Abschnitt besser nicht lesen, sondern sich einfach die hübschen Bildchen anschauen.

Alpha-Bungarotoxin, Vorstufe der A31-Isoform, Alpha-BTX-A31, BGTX A31, Langes Neurotoxin 1)
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 95
Protein-Datenbank: 2ABX, 1ABT
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TIVCHTTATS PISAVTCPPG ENLCYRKMWC DAFCSSRGKV VELGCAATCP SKKPYEEVTC CSTDKCNPHP KQRPG
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly- Tyr-Thr-Ile-Val-Cys-His-Thr-Thr-Ala-Thr-Ser-Pro-Ile-Ser-Ala-Val-Thr-Cys-Pro-Pro-Gly-Glu- Asn-Leu-Cys-Tyr-Arg-Lys-Met-Trp-Cys-Asp-Ala-Phe-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Lys-Val- Val-Glu-Leu-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Ser-Lys-Lys-Pro-Tyr-Glu-Glu-Val-Thr-Cys- Cys-Ser-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Pro-His-Pro-Lys-Gln-Arg-Pro-Gly
Disulfid-Brücken: 24-44, 37-65, 50-54, 69-80, 81-86
Molekulargewicht: 10285 g/mol
In Lösung liegt das Protein monomer vor, im Kristall wird aus zwei gleichen Einweißen ein Homodimer gebildet. Die hier gelistete Vorstufe besteht von Position 1-21 aus einem Signalpeptid, welches beim weiteren Prozessieren abgespalten wird. Das eigentliche Alpha-Bungarotoxin liegt in den Positionen 22-95.

Abb.: 3D-Struktur von Alpha-Bungarotoxin in kristalliner Form (Protein-Datenbank PDB: 2ABX), erzeugt mit Chimera. Die roten und blauen Teile sind die beiden Hälften des Homodimers, die grauen Kugeln stellen eingelagertes Wasser dar. Man achte auf das Fehlen von Helices oder Faltblattstrukturen.

Alpha-Bungarotoxin, a-Bungarotoxin (a-BuTx, BGTX), A31-Isoform
Anzahl der Aminosäuren: 74
Protein-Datenbank: 2ABX, 1ABT, 1HC9 (komplexiert)
Sequenz: IVCHTTATSP ISAVTCPPGE NLCYRKMWCD AFCSSRGKVV ELGCAATCPS KKPYEEVTCC STDKCNPHPK QRPG
Ile-Val-Cys-His-Thr-Thr-Ala-Thr-Ser-Pro-Ile-Ser-Ala-Val-Thr-Cys-Pro-Pro-Gly-Glu- Asn-Leu-Cys-Tyr-Arg-Lys-Met-Trp-Cys-Asp-Ala-Phe-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Lys-Val- Val-Glu-Leu-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Ser-Lys-Lys-Pro-Tyr-Glu-Glu-Val-Thr-Cys- Cys-Ser-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Pro-His-Pro-Lys-Gln-Arg-Pro-Gly
Disulfid-Brücken: 3-23, 16-44, 29-33, 48-59, 60-65
Molekulargewicht: 7994 g/mol
CAS-Nummer: [11032-79-4 ], Merck-Index: 13: 1476

Von beiden, dem Alpha-Bungarotoxin und von seiner Vorstufe, gibt es noch eine Isoform mit V statt an Position 31. Alles andere inclusive der Disulfidbrücken stimmt überein. Die Vorstufe hat ein Molekulargewicht von 10313 g/mol, das Toxin eines von 8022 g/mol.

Kappa-1-Bungarotoxin-Vorstufe (Langes Neuotoxin 2, neuronales Bungarotoxin, Toxin F)
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Protein-Datenbank: 1KBA, 2NBT
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS TPQTCPNGQD ICFLKAQCDK FCSIRGPVIE QGCVATCPQF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu-Gly-Tyr-Thr- Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe- Leu-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala- Thr-Cys-Pro-Gln-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9566 g/mol
Das ist die Vorstufe des Kappa-1-Bungarotoxins. Die Positionen 1-21 sind das Signalpeptid, die Positionen 22-87 das Kappa-1-Bungarotoxin. Das Signalpeptid wird beim Ausschleusen abgespalten. Dieses Eiweiß liegt als Homodimer vor.

Abb.: 3D-Struktur von Kappa-1-Bungarotoxin mit Signalpeptid in kristalliner Form (Protein-Datenbank PDB: 1KBA), erzeugt mit Chimera.

Kappa-1-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST PQTCPNGQDI CFLKAQCDKF CSIRGPVIEQ GCVATCPQFR SNYRSLLCCT TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile- Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln- Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys- Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 3-21, 14-42, 27-31, 46-58, 59-64
Molekulargewicht: 7275 g/mol
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-2-Bungarotoxin-Vorstufe, Langes Neurotoxin CB1, Kappa-Neurotoxin, Vorstufe eines langen Neurotoxins
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TKTCLKTPSS TPQTCPQGQD ICFLKVSCEQ FCPIRGPVIE QGCAATCPEF RSNDRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp- Leu-Gly-Tyr-Thr-Lys-Thr-Cys-Leu-Lys-Thr-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr- Cys-Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Val-Ser-Cys-Glu-Gln-Phe- Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu- Phe-Arg-Ser-Asn-Asp-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9517 g/mol
Homodimer und Heterodimer mit Kappa-3-Bungarotoxin.
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-87 dem Kappa-2-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später abgespalten wird.

Kappa-2-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: KTCLKTPSST PQTCPQGQDI CFLKVSCEQF CPIRGPVIEQ GCAATCPEFR SNDRSLLCCT TDNCNH
Lys-Thr-Cys-Leu-Lys-Thr-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly- Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Leu-Lys-Val-Ser-Cys-Glu-Gln-Phe-Cys-Pro-Ile-Arg- Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser- Asn-Asp-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-3-Bungarotoxin-Vorstufe, langes Neurotoxin CR, Kappa-Neurotoxin, Vorstufe eines langen Neurotoxins
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLSLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS TPQTCPNGQD ICFRKAQCDN FCHSRGPVIE QGCVATCPQF RSNYRSLLCC RTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Ser-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp- Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys- Pro-Asn-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Asn-Phe-Cys- His-Ser-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Phe- Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9660 g/mol
Bildet ein Homodimer und ein Heterodimer mit Kappa-2-Bungarotoxin.
Das Protein ist eine Vorstufe. Es entspricht von Position 22-87 dem Kappa-3-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später im Verlauf der Prozessierung abgespalten wird.

Kappa-3-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST PQTCPNGQDI CFRKAQCDNF CHSRGPVIEQ GCVATCPQFR SNYRSLLCCR TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Asn-Gly- Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Ala-Gln-Cys-Asp-Asn-Phe-Cys-His-Ser-Arg- Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Gln-Phe-Arg-Ser-Asn- Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Dieses Bungarotoxin entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-4-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TRTCLISPSS PPQTCPKGED ICIVKARCDE WCLRRGPLIE RGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu- Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Pro-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro- Lys-Gly-Glu-Asp-Ile-Cys-Ile-Val-Lys-Ala-Arg-Cys-Asp-Glu-Trp-Cys-Leu-Arg- Arg-Gly-Pro-Leu-Ile-Glu-Arg-Gly-Cys-Alal-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser- Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9660 g/mol
Auch das ist eine Vorstufe. Das Protein entspricht von Position 22-87 dem Kappa-4-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später im Zuge der Prozessierung abgespalten wird.

Kappa-4-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSS PPQTCPKGED ICIVKARCDE WCLRRGPLIE RGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Pro-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys- Gly-Glu-Asp-Ile-Cys-Ile-Val-Lys-Ala-Arg-Cys-Asp-Glu-Trp-Cys-Leu-Arg- Arg-Gly-Pro-Leu-Ile-Glu-Arg-Gly-Cys-Alal-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe- Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Dieses Bungarotoxin entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-5-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TKTCLISPSS TPQTCPQGQD TCFLKALCDK LCPIRGPVIE QGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp- Leu-Gly-Tyr-Thr-Lys-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys- Pro-Gln-Gly-Gln-Asp-Thr-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Leu-Cys-Asp-Lys-Leu-Cys- Pro-Ile-Arg-Gly-Pro-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg- Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9474 g/mol
Auch das ist eine Vorstufe. Es entspricht von Position 22-87 dem Kappa-5-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später bei der Prozessierung abgespalten wird.

Kappa-5-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: KTCLISPSS TPQTCPQGQD TCFLKALCDK LCPIRGPVIE QGCAATCPEF RSNYRSLLCC TTDNCNH
Lys-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Gln-Gly-Gln- Asp-Thr-Cys-Phe-Leu-Lys-Ala-Leu-Cys-Asp-Lys-Leu-Cys-Pro-Ile-Arg-Gly-Pro- Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser- Leu-Leu-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-6-Bungarotoxin-Vorstufe
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 87
Sequenz: MKTLLLSLVV VTIVCLDLGY TRTCHISTSS TPQTCPKGQD ICFRKTQCDK FCSIRGAVIE QGCVATCPEF RSNYRSLLCC RTDNCNP
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Ser-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp- Leu-Gly-Tyr-Thr-Arg-Thr-Cys-His-Ile-Ser-Thr-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys- Pro-Lys-Gly-Gln-Asp-Ile-Cys-Phe-Arg-Lys-Thr-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser- Ile-Arg-Gly-Ala-Val-Ile-Glu-Gln-Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser- Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys-Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-Pro
Disulfid-Brücken: 24-42, 35-63, 48-52, 67-79, 80-85
Molekulargewicht: 9657 g/mol
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-87 dem Kappa-6-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später abgespalten wird.

Kappa-6-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCHISTSST PQTCPKGQDI CFRKTQCDKF CSIRGAVIEQ GCVATCPEFR SNYRSLLCCR TDNCNP
Arg-Thr-Cys-His-Ile-Ser-Thr-Ser-Ser-Thr-Pro-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Gln-Asp-Ile- Cys-Phe-Arg-Lys-Thr-Gln-Cys-Asp-Lys-Phe-Cys-Ser-Ile-Arg-Gly-Ala-Val-Ile-Glu-Gln- Gly-Cys-Val-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Arg-Ser-Asn-Tyr-Arg-Ser-Leu-Leu-Cys-Cys- Arg-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-Pro
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Gamma-Bungarotoxin-Vorstufe 1, Langes Neurotoxin-Homologes NTL2I
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 89
Sequenz: MKTLLLTLVV VTIVCLDLGY TMQCKTCSFY TCPNSETCPD GKNICVKRSW TAVRGDGPKR EIRRECAATC PPSKLGLTVF CCTTDNCNH
Met-Lys-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp-Leu- Gly-Tyr-Thr-Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn-Ser-Glu- Thr-Cys-Pro-Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala-Val-Arg-Gly-Asp- Gly-Pro-Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly- Leu-Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-45, 27-32, 38-66, 70-81, 82-87
Molekulargewicht: 9826 g/mol
Ist eine Vorstufe. Entspricht von Position 22-89 dem Gamma-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist ein Signalpeptid, das später abgespalten wird.

Gamma-Bungarotoxin-Vorstufe 2, Langes Neurotoxin-Homologes
Vorkommen in Schlange: Bungarus multicinctus (vielfach gebänderter Krait, Vielbinden-Krait, Vielbindenbungar)
Anzahl der Aminosäuren: 89
Sequenz: METLLLTLVV VTIVCLDLGY TMQCKTCSFY TCPNSETCPD GKNICVKRSW TAVRGDGPKR EIRRECAATC PPSKLGLTVF CCTTDNCNH
Met-Glu-Thr-Leu-Leu-Leu-Thr-Leu-Val-Val-Val-Thr-Ile-Val-Cys-Leu-Asp- Leu-Gly-Tyr-Thr-Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn- Ser-Glu-Thr-Cys-Pro-Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala- Val-Arg-Gly-Asp-Gly-Pro-Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys- Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly-Leu-Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 24-45, 27-32, 38-66, 70-81, 82-87
Molekulargewicht: 9826 g/mol
Ist eine Vorstufe, unterscheidet sich von der vorherigen Vorstufe nur in einer einzigen Aminosäure (2) des Signalpeptides. Entspricht von Position 22-89 dem Gamma-Bungarotoxin. Das Stück 1-21 ist das Signalpeptid, welches später abgespalten wird.

Gamma-Bungarotoxin
Anzahl der Aminosäuren: 68
Sequenz: MQCKTCSFYT CPNSETCPDG KNICVKRSWT AVRGDGPKRE IRRECAATCP PSKLGLTVFC CTTDNCNH
Met-Gln-Cys-Lys-Thr-Cys-Ser-Phe-Tyr-Thr-Cys-Pro-Asn-Ser-Glu-Thr-Cys-Pro- Asp-Gly-Lys-Asn-Ile-Cys-Val-Lys-Arg-Ser-Trp-Thr-Ala-Val-Arg-Gly-Asp-Gly-Pro- Lys-Arg-Glu-Ile-Arg-Arg-Glu-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Pro-Ser-Lys-Leu-Gly-Leu- Thr-Val-Phe-Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Entsteht aus der Vorstufe (s.o.) durch Abspalten des Signalpeptids.

Kappa-Flavitoxin
Vorkommen in Schlange: Bungarus flaviceps (rotköpfiger Krait, Rotkopfkrait)
Anzahl der Aminosäuren: 66
Sequenz: RTCLISPSST SQTCPKGQDI CFTKAFCDRW CSSRGPVIEQ GCAATCPEFT SRYKSLLCCT TDNCNH
Arg-Thr-Cys-Leu-Ile-Ser-Pro-Ser-Ser-Thr-Ser-Gln-Thr-Cys-Pro-Lys-Gly-Gln-Asp- Ile-Cys-Phe-Thr-Lys-Ala-Phe-Cys-Asp-Arg-Trp-Cys-Ser-Ser-Arg-Gly-Pro-Val-Ile- Glu-Gln-Gly-Cys-Ala-Ala-Thr-Cys-Pro-Glu-Phe-Thr-Ser-Arg-Tyr-Lys-Ser-Leu-Leu- Cys-Cys-Thr-Thr-Asp-Asn-Cys-Asn-His
Disulfid-Brücken: 3-21, 14-42, 27-31, 46-58, 59-64
Molekulargewicht: 7259 g/mol

Kurzes Neurotoxin 1 (Toxin V-II-1)
Vorkommen in Schlange: Bungarus fasciatus (Gebänderter Krait, Gelber Krait)
Anzahl der Aminosäuren: 64
Sequenz: RICLNQQQST PEDQPTNGQC YIKTDCQNKT WNTHRGSRTD RGCGCPKVKP GINLRCCKTD KCNE
Arg-Ile-Cys-Leu-Asn-Gln-Gln-Gln-Ser-Thr-Pro-Glu-Asp-Gln-Pro-Thr-Asn-Gly-Gln- Cys-Tyr-Ile-Lys-Thr-Asp-Cys-Gln-Asn-LysThr-Trp-Asn-Thr-His-Arg-Gly-Ser-Arg- Thr-Asp-Arg-Gly-Cys-Gly-Cys-Pro-Lys-Val-Lys-Pro-Gly-Ile-Asn-Leu-Arg-Cys-Cys- Lys-Thr-Asp-Lys-Cys-Asn-Glu
Disulfid-Brücken: 3-6, 20-43, 45-56, 67-62
Molekulargewicht: 7272 g/mol
Wirkung: Bindet an den nicotinischen Acetylcholin-Rezeptor und führt zu Paralyse der Skelettmuskulatur, indem die neuromuskuläre Signalübertragung auf der postsynaptischen Seite blockiert wird.

Fasciatoxin, Kurzes Neurotoxin 2, (Toxin V-II-2)
Vorkommen in Schlange: Bungarus fasciatus (Gebänderter Krait, Gelber Krait)
Anzahl der Aminosäuren: 63
Sequenz: LKCHKAQFPN IETQCKWQTL CFQRDVKPHP SSMIVLRGCT SSCGKGAMCC ATDLCNGPST PST
Leu-Lys-Cys-His-Lys-Ala-Gln-Phe-Pro-Asn-Ile-Glu-Thr-Gln-Cys-Lys-Trp-Gln- Thr-Leu-Cys-Cys-Phe-Gln-Gln-Arg-Asp-Val-Lys-Pro-His-Pro-Ser-Ser-Met-Ile- Val-Leu-Arg-Gly-Cys-Thr-Ser-Ser-Cys-Gly-Lys-Gly-Ala-Met-Cys-Cys-Ala-Thr- Asp-Leu-Cys-Asn-Gly-Pro-Ser-Thr-Pro-Ser-Thr
Disulfid-Brücken: 3-21, 15-39, 43-49, 50-55
Molekulargewicht: 6847 g/mol
Wirkung: Blockiert wie die anderen Gifte die neuromuskläre Übertragung von Signalen. Im Gegensatz zu anderen Bungarus-Giften ist die Wirkung dieses Toxins reversibel. Unübliche Aminosäure-Sequenz, die von dem Schema anderer Toxine abweicht.

Literatur:
PDB-ID: 1KBA: Dewan, J. C., Grant, G. A., Sacchettini, J. C.: Crystal structure of kappa-bungarotoxin at 2.3-A resolution. Biochemistry 33 pp. 13147 (1994)
PDB-ID: 2ABX: Love, R. A., Stroud, R. M.: The crystal structure of alpha-bungarotoxin at 2.5 A resolution: relation to solution structure and binding to acetylcholine receptor. Protein Eng 1 pp. 37 (1986)
http://www.ii.uib.no/bio/i282/1997/snake-sequences.html
http://www.vs-c.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/biotoxine/tiergifte.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/biotoxine/schlangengift.vscml.html
http://www.gifte.de/Gifttiere/bungarus-arten.htm
http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2004_6/Table.htm
http://www.ebi.uniprot.org/entry/P60615, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P60616, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P01398, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P15816,, http://www.ebi.uniprot.org/entry/P15817, http://www.ebi.uniprot.org/entry/O12961,, http://www.ebi.uniprot.org/entry/O12962 und verwandte Seiten
Dieter Mebs, Gifttiere, WVG-Verlag.
Amino acid sequence of alpha-bungarotoxin from the venom of Bungarus multicinctus: D. Mebs, et al.; BBRC 44, 711 (1971)
Elapid neurotoxins. Purification, characterization, and immunochemical studies of alpha-bungarotoxin: D.G. Clark, et al.; Biochemistry 11, 1663 (1972)
Purification, properties and amino acid sequence of alpha-bungarotoxin from the venom of Bungarus multicinctus: D. Mebs, et al.; Hoppe Seylers Z. Physiol. Chem. 353, 243 (1972)
http://www.kingsnake.com/toxinology/LD50/ld50iv.html
http://www.gifte.de/Gifttiere/ld50_intraperitoneal.htm
http://www.serpenti.it/velenosi/ld50.htm
Kraits auf Wikipedia: https://de.wikipedia.org/wiki/Kraits - https://en.wikipedia.org/wiki/Bungarus
https://www.goruma.de/tiere/reptilien/giftschlangen/gelbgebaenderter-krait-bungarus-fasciatus
Slowinski: https://en.wikipedia.org/wiki/Joseph_Bruno_Slowinski

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